Investigadores de la Universidad de Illinois Chicago han tomado medidas significativas para comprender un proceso biológico crucial que sorprendió a los científicos durante años: el mecanismo con el que los ribosomas liberan cadenas de proteínas. Este avance, detallado en un nuevo estudio publicado en CienciaAclara la delicada interacción de las interacciones moleculares que aseguran que las proteínas se produzcan correctamente sin liberación prematura.
El dogma central de la biología establece que el ADN, que sirve como plano genético para los organismos, se transcribe a mensajero -RNA (ARNm). Este ARNm se traduce luego por ribosomas a proteínas, que realizan funciones esenciales en la célula. Las proteínas se sintetizan hasta que el ribosoma encuentra un «stopcodon» en el ARNm, lo que indica que la proteinaMblage debe estar cerrada.
Al llegar a un stopcodon, una molécula especializada que se conoce como factor de administración entra en el ribosoma e inicia el paso final de producción de proteínas. Esto incluye la ruptura del enlace entre la nueva proteína sintetizada y el ARN de transferencia (ARNt) que lo lleva, un proceso que tradicionalmente se entiende tradicionalmente por una reacción que involucra una molécula de agua.
A pesar de este concepto, los investigadores se han fortalecido durante mucho tiempo por una pregunta crítica: si todo lo necesario para esta liberación es una molécula de agua, ¿por qué esta reacción no viene espontáneamente? Las teorías anteriores sugirieron que el factor de liberación podría contribuir inmediatamente con la molécula de agua requerida, pero la velocidad de este proceso hizo imposible observar de inmediato. Los intentos de replicar el escenario en condiciones de laboratorio a menudo dieron como resultado la liberación prematura de proteínas, lo que causó oscurecer la mecánica precisa.
Para superar este desafío, el equipo de Polikanov desarrolló un nuevo enfoque en 2022, creando una imitación no hidrolizable de la unión a la proteína ARNt. Debido a esta innovación, pudo capturar instantáneas detalladas del proceso de lanzamiento con una resolución casi atómica con la ayuda de la cristalografía X -Ray. Sus hallazgos revelaron un mecanismo sorprendente y nuevo: el factor de liberación no solo usa una molécula de agua; En cambio, facilita un ajuste de forma en el ARNt con el que sus propios componentes pueden iniciar la reacción de unión.
Polikanov describió esta acción como una especie de «empuje», de modo que el ARNt pasa la unión y conecta la unión a la proteína. Este reposicionamiento preciso evita la liberación prematura de proteínas, de modo que su síntesis se adhiere estrictamente a la secuencia codificada en los genes. Las implicaciones del estudio se extienden sobre todas las formas de vida, lo que fortalece la idea de que estos procesos complicados se conservan universalmente en biología.
Este descubrimiento no solo contribuye a una comprensión fundamental de la síntesis de proteínas, sino que también subraya la notable precisión y eficiencia de las máquinas celulares. El equipo de investigación enfatiza que sus hallazgos dan una imagen más clara de cómo la vida se mantiene a sí misma a nivel molecular, lo que enfatiza la elegancia de los procesos biológicos que regulan las funciones celulares.
El estudio amplía la comprensión de los mecanismos de producción de proteínas, con posibles consecuencias para abordar los trastornos genéticos que están vinculados a mutaciones que influyen en la integridad de los codones de parada, como la fibrosis quística y la distrofia muscular de Duchenne.
